Спектр действия на переориентации бактериородопсина пурпурной мембраны в суспензии

Научные отчеты, том 13, Номер статьи: 7916 (2023) Цитировать эту статью

133 доступа

Подробности о метриках

В настоящем исследовании зависимость диэлектрических ответов пурпурной мембраны (ПМ) от длины волны света в диапазоне 380–750 нм показала значимые изменения во вращении ПМ в суспензии и вращении тримера бактериородопсина (bR) внутри ПМ. , также. Спектр действия случайного блуждания ПМ обосновывает существование двух состояний БР. Одно из них (синее краевое состояние) лежит на синем крае, а другое (красное краевое состояние) — на красном крае видимого поглощения bR. Результаты могут свидетельствовать о корреляции этих полос с некоторыми промежуточными продуктами фотоцикла BR или фотопродуктами BR. Результаты указывают на белок-хромофорные взаимодействия, которые в конечном итоге лежат в основе белок-липидных взаимодействий. Нарушение белок-липидного контакта при освещении светом с длиной волны (410–470 нм) и (610–720 нм) привело к появлению отчетливой диэлектрической дисперсии в области 0,06–0,08 МГц, сравнимой с размером БР. тример или мономер. В работе сообщается о хроматической адаптации БР с учетом диэлектрических спектральных параметров ПМ. Целью исследования было изучение корреляции, которая, по-видимому, обнаружена между длиной волны света и релаксацией тримера BR внутри ПМ. Изменения во вращательной диффузии тримера BR при освещении синим и красным светом могут влиять на трехмерное хранение данных на основе BR, что может указывать на BR в биоэлектронике.

Фотохромный бактериородопсин (bR)1 — единственный белок, обнаруженный в пурпурной мембране (PM) археи Halobacterium salinarum (Hs). БР является одним из представителей семейства белков сетчатки, который имеет ту же топологию, что и G-белок, т.е. состоит из 7 α-спиралей, поэтому БР представляет потенциальный интерес в области передачи сигналов2. Более того, благодаря фотохромным, фотоэлектрическим и уникальным свойствам стабильности БР стал привлекательным в области биоэлектроники3. Настоящее исследование показало, что БР имеет два состояния в зависимости от длины волны освещающего света. Результаты позволяют предположить, что липиды играют существенную роль в возникновении этих двух состояний. Липиды играют решающую роль в функционировании БР. Липиды ПМ4,5 вместе с тримерами БР образуют гексагональную структуру. Примечательно, что липидам в целом свойственен полиморфизм. Изменения в случайном блуждании ПМ связаны с изменениями геометрии ПМ. Подобные внешние изменения могут отражать сопутствующие изменения во внутреннем устройстве ПМ. Однако исследования глобальной структуры фрагментов ТЧ могут прояснить ранее нерешенное поведение, а не просто изучать локальную тонкую структуру. В качестве неоптического метода диэлектрическая спектроскопия6 в своих измерениях, не зависящих от времени, позволила отслеживать переориентацию ПМ и получить спектр действия хроматических реакций ПМ.

Фотохромный BR действует как протонный насос. Накачка протонов осуществляется посредством фотохимического цикла7,8, инициируемого внутри БР и состоящего всего лишь из пяти интермедиатов, представленных следующим образом: (где нижний индекс относится к длине волны максимального поглощения) BR568 → K610 → L550 → M412 → N550 → O640 → БР568. Векторный транспорт протона можно обнаружить как электрический сигнал9,10. Спектр действия электрического сигнала в БР был изучен11 и показал полосу, следующую за полосой поглощения БР. Установлено, что спектр действия в настоящем исследовании подтверждает существование двух стационарных состояний БР. Один из них находится на синем крае (назовем его состоянием «синего края»), а другой — на красном крае (назовем его состоянием «красного края») видимого поглощения bR. Поэтому в настоящей статье представляло интерес сообщить о зависимости диэлектрических откликов суспензии ПМ в стационарном состоянии от длины волны за пределами временного разрешения фотоцикла БР протонной накачки.